El plástico es cada vez un problema más acuciante para el medio ambiente. Es muy barato y sencillo de producir, pero tiene el inconveniente de que es un «mal trago» para los microbios y otros seres que se encargan las tareas de limpieza y reciclaje en la Tierra.
El motivo es que el plástico está compuesto por complejos polímeros, moléculas formadas por la repetición de pequeñas unidades, que resultan muy difíciles de digerir. Por eso el plástico resulta muy poco biodegradable y puede persistir durante siglos en el medio ambiente.
Investigadores de la Universidad de Portsmouth (Reino Unido) y del Departamento de Energía de Estados Unidos han desarrollado una enzima, un complejo proteico que cataliza una reacción química, capaz de digerir el tereftalato de polietileno (PET), el componente básico de muchos envases de plástico.
La enzima está inspirada en una proteína hallada en una bacteria y podría ayudar a solucionar el grave problema de la contaminación del plástico.
«Todos podemos tener un importante papel en el problema del plástico, pero la comunidad científica, que fue la que creó esos «materiales maravillosos», tiene que usar ahora la tecnología que tiene al alcance para desarrollar soluciones reales», propone John McGeehan, coautor del estudio e investigador en la Universidad de Portsmouth.
La bacteria que se alimenta de plástico
Tanto él como Gregg Beckham estaban examinando la estructura de una enzima natural extraída de una bacteria descubierta en Japón en 2016 y llamada Ideonella sakaiensis. Este microbio, hallado en un centro de tratamiento de residuos, tiene la capacidad de alimentarse del plástico gracias al trabajo de dos enzimas: la «PETasa» y la «MHETasa».
Los investigadores trataron de comprender cómo funcionaba la primera de estas enzimas, así que trabajaron para resolver su estructura, es decir, para averiguar cuál es su composición y cómo es su forma.
Gracias a la investigación en un acelerador sincrotrón, unas instalaciones que usan intensos rayos X para observar la estructura de moléculas, átomo a átomo, pudieron elaborar un modelo tridimensional de dicha enzima.
Con ayuda de científicos computacionales de las Universidades del Sur de Florida (EE.UU.) y de Campinas (Brasil) estudiaron en detalle la estructura de la «PETasa» y descubrieron que es muy similar a la enzima cutinasa, presente en algunas bacterias y que es capaz de degradar la cutina, un polímero producido por los vegetales.
Un descubrimiento por accidente
Lo más curioso llegó después. Por accidente, los investigadores descubrieron que al modificar la estructura de la «PETasa», para que se pareciera más a la cutinasa, aumentaban ligeramente su eficacia a la hora de degradar plástico. «La serendipia suele tener un papel muy importante en la investigación científica», reconoce McGeehan. «
Aunque la mejora que hemos logrado es modesta, este descubrimiento imprevisto sugiere que es posible mejorar aún más estas enzimas, acercándonos a una posible solución para reciclar la montaña de plástico que producimos».
Lo único que haría falta sería introducir estas enzimas en microorganismos para que degradasen el plástico dentro de reactores diseñados para tal fin. Los investigadores seguirán trabajando en mejorar estas enzimas para que sean más eficaces.
De momento, han averiguado que también son capaces de degradar el furanoato de polietileno (PEF), un compuesto que se plantea como un sustituto del PET.
Fuente: ABC,
